Substrāts bioķīmijā — definīcija, enzīmu darbība un piemēri
Substrāts bioķīmijā: skaidra definīcija, enzīmu darbības mehānismi un ilustratīvi piemēri (sukrāze, saharoze). Uzzini reakciju posmus un nozīmi.
Bioķīmijā substrāts ir molekula, uz kuru specifiski iedarbojas enzīms, lai pārvērstu to par vienu vai vairākiem produktu. p37
Vispārējais gaita fermentu reakcijai tiek attēlots kā:
Substrāts + enzīms -> Substrāts:enzīms -> Produkts:enzīms -> Produkts + enzīms
Šajā ciklā enzīms īslaicīgi saistās ar substrātu, veidojot enzīma–substrāta kompleksu, palīdz pārvietot substrātu pāri reakcijas pārejas stāvoklim un pēc reakcijas atkal atbrīvojas nemainīts.
Kā enzīms atpazīst substrātu
- Aktīvā vieta: enzīma trīsdimensiju struktūrā ir speciāla savienošanās vieta, kurā substrāts ieņem noteiktu pozīciju.
- Specifiskums: enzīmi var būt ļoti specifiski — tie var atpazīt konkrētu molekulu (absolūtais specifiskums), konkrētu funkcionālo grupu vai konkrētu ķīmisko saišu tipu.
- Lock-and-key vs. induced fit: klasiskā “atslēga‑slēdzene” modeļa vietā bieži darbojas induced fit — enzīms nedaudz maina formu, piesaistot substrātu, tā labāk stabilizējot pārejas stāvokli.
Katalīzes galvenie aspekti
- Pārejas stāvokļa stabilizēšana: enzīms samazina aktivācijas enerģiju, stabilizējot ķīmiskā pārveidojuma pārejas stāvokli un tādējādi paātrinot reakciju.
- Neizlietojams katalizators: pēc produkta atbrīvošanas enzīms paliek neskarts un var veikt nākamo reakciju.
- Kofaktori un koenzīmi: daudzi enzīmi prasa papildus molekulas (piem., metāla joni, NAD+/NADP+, vitamīnu atvasinājumus) lai darbotos pareizi.
- Inhibitori: konkurējoši inhibitori sacenšas ar substrātu par aktīvo vietu, bet nekonkurējoši inhibitori saista citā vietā un maina enzīma aktivitāti. Inhibitori ietekmē reakcijas ātrumu un var mainīt parametrus kā Km un Vmax (Michaelis–Menten kinetika).
Piemērs — sukrāze un saharoze
Piemērs: sukrāze (enzīms), kas ir specifisks savai substrātai, sašķeļ saharozi uz diviem vienkāršiem cukuriem — glikozi un fruktozi. Sukrāze saista saharozi aktīvajā vietā un veicina saiti starp glikozi un fruktozi šķelšanu, bieži izmantojot ūdens molekulu (hidrolīzes reakcija). Reakcija norisinās daudz ātrāk nekā bez enzīma — enzīmi spēj paātrināt reakcijas, kas bez katalizatora būtu ļoti lēnas.
Papildu piezīmes
- Enzīmu aktivitāti mēra, piemēram, ar reakcijas ātrumu vai katalītisko konstanti (kcat), un raksturo arī Km — substrāta koncentrāciju, pie kuras reakcijas ātrums sasniedz pusi no maksimālā.
- Substrāta pieejamība, temperatūra, pH un inhibitori ietekmē enzīma efektivitāti.
- Dažādas enzīmu klases (oksidoreduktāzes, hidrolāzes, transferāzes u. c.) darbojas, piemeklējot atšķirīgas ķīmiskas reakcijas substrātu pārveidošanai.
Kopsavilkumā: substrāts ir skaņota molekula, uz kuru iedarbojas enzīms, veidojot pagaidu kompleksu, samazinot aktivācijas enerģiju un radot produktu, kamēr pats enzīms paliek atjaunots un izmantojams atkārtoti.
Meklēt