Fermenti (enzīmi): definīcija, darbība un enzimoloģija

Viens no fermentu piemēriem ir amilaze, kas atrodama siekalās. Tā šķeļ cietes molekulas mazākās glikozes un maltozes molekulās. Cits fermentu veids ir lipāze. Tā sašķeļ taukus mazākās molekulās - taukskābēs un glicerīnā.d

Proteāzes ir vesela enzīmu klase. Tās noārda citus fermentus un olbaltumvielas atpakaļ aminoskābēs. Nukleāzes ir fermenti, kas sagriež DNS vai RNS, bieži vien konkrētā molekulas vietā.

Fermenti ir paredzēti ne tikai lielu ķīmisko vielu sadalīšanai mazākās ķīmiskās vielās. Citi fermenti izmanto mazākas ķīmiskās vielas un veido no tām lielākas ķīmiskās vielas, kā arī veic daudzus citus ķīmiskus uzdevumus. Turpmāk sniegtajā klasifikācijā uzskaitīti galvenie veidi.

Bioķīmiķi bieži zīmē enzīma attēlu, lai to izmantotu kā vizuālu palīglīdzekli vai enzīma karti. To ir grūti izdarīt, jo fermentā var būt simtiem vai tūkstošiem atomu. Bioķīmiķi nevar uzzīmēt visas šīs detaļas. Tā vietā viņi izmanto lentveida modeļus kā enzīmu attēlus. Lentes modeļi var parādīt enzīma formu, nenozīmējot katru atomu.

Lielākā daļa enzīmu nedarbojas, ja temperatūra un pH nav pareizā līmenī. Zīdītājiem pareizā temperatūra parasti ir aptuveni 37C^o grādi (ķermeņa temperatūra). Pareizais pH var ievērojami atšķirties. Pepsīns ir fermenta piemērs, kas vislabāk darbojas, ja pH ir aptuveni 1,5.

Uzkarsējot enzīmu virs noteiktas temperatūras, enzīms tiek iznīcināts neatgriezeniski. To noārda proteāze, un ķīmiskās vielas tiks izmantotas atkārtoti.

Dažas ķimikālijas var palīdzēt enzīma darbībai vēl labāk. Tās sauc par aktivatoriem. Dažreiz ķīmiskā viela var palēnināt enzīma darbību vai pat likt enzīmam nedarboties vispār. Tās sauc par inhibitoriem. Lielākā daļa zāļu ir ķīmiskas vielas, kas vai nu paātrina, vai palēnina kādu fermentu cilvēka organismā.

Viens no fermentu piemēriem ir amilaze, kas atrodama siekalās. Tā šķeļ cietes molekulas mazākās glikozes un maltozes molekulās. Cits fermentu veids ir lipāze. Tā sašķeļ taukus mazākās molekulās - taukskābēs un glicerīnā.d

Proteāzes ir vesela enzīmu klase. Tās noārda citus fermentus un olbaltumvielas atpakaļ aminoskābēs. Nukleāzes ir fermenti, kas sagriež DNS vai RNS, bieži vien konkrētā molekulas vietā.

Fermenti ir paredzēti ne tikai lielu ķīmisko vielu sadalīšanai mazākās ķīmiskās vielās. Citi fermenti izmanto mazākas ķīmiskās vielas un veido no tām lielākas ķīmiskās vielas, kā arī veic daudzus citus ķīmiskus uzdevumus. Turpmāk sniegtajā klasifikācijā uzskaitīti galvenie veidi.

Bioķīmiķi bieži zīmē enzīma attēlu, lai to izmantotu kā vizuālu palīglīdzekli vai enzīma karti. To ir grūti izdarīt, jo fermentā var būt simtiem vai tūkstošiem atomu. Bioķīmiķi nevar uzzīmēt visas šīs detaļas. Tā vietā viņi izmanto lentveida modeļus kā enzīmu attēlus. Lentes modeļi var parādīt enzīma formu, nenozīmējot katru atomu.

Lielākā daļa enzīmu nedarbojas, ja temperatūra un pH nav pareizā līmenī. Zīdītājiem pareizā temperatūra parasti ir aptuveni 37C^o grādi (ķermeņa temperatūra). Pareizais pH var ievērojami atšķirties. Pepsīns ir fermenta piemērs, kas vislabāk darbojas, ja pH ir aptuveni 1,5.

Uzkarsējot fermentu virs noteiktas temperatūras, tas tiek iznīcināts neatgriezeniski. To noārda proteāze, un ķīmiskās vielas tiks izmantotas atkārtoti.

Dažas ķimikālijas var palīdzēt enzīma darbībai vēl labāk. Tās sauc par aktivatoriem. Dažreiz ķīmiskā viela var palēnināt enzīma darbību vai pat likt enzīmam vispār nedarboties. Tās sauc par inhibitoriem. Lielākā daļa zāļu ir ķīmiskas vielas, kas vai nu paātrina, vai palēnina kādu fermentu cilvēka organismā.

1958. gadā Daniels Košlends ierosināja modificēt slēdzenes un atslēgas modeli. Tā kā enzīmi ir diezgan elastīgas struktūras, aktīvā vieta tiek pārveidota, mijiedarbojoties ar substrātu. Rezultātā substrāts vienkārši nesaistās ar stingru aktīvo vietu. Aktīvās vietas aminoskābju sānu ķēdes tiek izliektas pozīcijās, lai enzīms veiktu savu katalītisko darbu. Dažos gadījumos, piemēram, glikozidāžu gadījumā, arī substrāta molekula, nonākot aktīvajā vietā, nedaudz maina formu.

1958. gadā Daniels Košlends ierosināja modificēt slēdzenes un atslēgas modeli. Tā kā enzīmi ir diezgan elastīgas struktūras, aktīvā vieta tiek pārveidota, mijiedarbojoties ar substrātu. Rezultātā substrāts vienkārši nesaistās ar stingru aktīvo vietu. Aktīvās vietas aminoskābju sānu ķēdes tiek izliektas pozīcijās, lai enzīms veiktu savu katalītisko darbu. Dažos gadījumos, piemēram, glikozidāžu gadījumā, arī substrāta molekula, nonākot aktīvajā vietā, nedaudz maina formu.

Vispārējais vienādojums fermentu reakcijai ir šāds:

Substrāts + enzīms -> Substrāts:enzīms -> Produkts:enzīms -> Produkts + enzīms

Fermenti samazina reakcijas aktivācijas enerģiju, veidojot starpposma kompleksu ar substrātu. Šo kompleksu sauc par fermenta-substrāta kompleksu.

Piemēram, saharoze, kas ir 400 reižu lielāka par tās substrātu saharozi, saharozi sašķeļ tās sastāvā esošajos cukros, kas ir glikoze un fruktoze. Sukrāze saharozi saliec un sašķeļ saiti starp glikozi un fruktozi. Ūdens molekulas pievienojas un sekundes daļas laikā veic šķelšanos. Fermentiem piemīt šādas galvenās īpašības:

1. Tie ir katalizatori. Tās parasti palielina reakcijas ātrumu 10 miljardus reižu.^p39 Pats enzīms reakcijas laikā nemainās.
2. Tie ir efektīvi nelielos daudzumos. Viena enzīma molekula minūtē var pārvērst 1000 substrāta molekulu, un ir zināms, ka dažas no tām minūtē spēj pārvērst 3 miljonus molekulu.^p39
3. Tie ir ļoti specifiski. Viens enzīms veic tikai vienu no daudzajām reakcijām, ko spēj veikt substrāts.

Fermentu aktivitātes kontrole

Ir pieci galvenie veidi, kā šūnā tiek kontrolēta enzīmu aktivitāte.

1. Fermentu ražošana (fermentu gēnu transkripcija un translācija) var palielināties vai samazināties, reaģējot uz izmaiņām šūnas vidē. Šo gēnu regulēšanas veidu sauc par enzīmu indukciju un inhibīciju. Piemēram, baktērijās, kas ir rezistentas pret antibiotikām, piemēram, penicilīnu, tiek inducēti fermenti, kas hidrolizē penicilīna molekulu.
2. Fermenti var atrasties dažādos šūnu nodalījumos. Piemēram, taukskābes sintezē viens enzīmu kopums citosolā, endoplazmas retikulā un Golgi aparātā. Pēc tam cits enzīmu kopums tās izmanto kā enerģijas avotu mitohondrijos.
3. Fermenti var tikt regulēti ar saviem produktiem. Piemēram, galaprodukts(-i) bieži inhibē vienu no pirmajiem ceļa enzīmiem. Šādu regulēšanas mehānismu sauc par negatīvu atgriezenisko saiti, jo saražotā galaprodukta daudzumu regulē tā paša galaprodukta koncentrācija. Tas neļauj šūnām saražot pārāk daudz enzīma. Fermentu darbības kontrole palīdz uzturēt stabilu iekšējo vidi dzīvos organismos.
4. Fermentus var regulēt, tos modificējot pēc ražošanas. Piemēram, polipeptīda ķēdes sašķelšana. Himotripsīns, gremošanas proteāze, neaktīvā formā tiek ražots aizkuņģa dziedzerī un šajā formā tiek transportēts uz kuņģi, kur tiek aktivizēts. Tas neļauj fermentam sagremot aizkuņģa dziedzeri vai citus audus, pirms tas nonāk zarnās. Šāda veida neaktīvu fermenta prekursoru sauc par nimogēnu.
5. Daži enzīmi var aktivizēties, kad tie pārvietojas uz citu vidi (piemēram, no augsta pH uz zemu pH). Piemēram, gripas vīrusa hemaglutinīnu aktivizē formas maiņa. To izraisa skābie apstākļi saimnieka šūnas lizosomā.

Vispārējais vienādojums fermentu reakcijai ir šāds:

Substrāts + enzīms -> Substrāts:enzīms -> Produkts:enzīms -> Produkts + enzīms

Fermenti samazina reakcijas aktivācijas enerģiju, veidojot starpposma kompleksu ar substrātu. Šo kompleksu sauc par fermenta-substrāta kompleksu.

Piemēram, saharoze, kas ir 400 reižu lielāka par tās substrātu saharozi, saharozi sašķeļ tās sastāvā esošajos cukros, kas ir glikoze un fruktoze. Sukrāze saharozi saliec un sašķeļ saiti starp glikozi un fruktozi. Ūdens molekulas pievienojas un sekundes daļas laikā veic šķelšanos. Fermentiem piemīt šādas galvenās īpašības:

1. Tie ir katalizatori. Tās parasti palielina reakcijas ātrumu 10 miljardus reižu.^p39 Pats enzīms reakcijas laikā nemainās.
2. Tie ir efektīvi nelielos daudzumos. Viena enzīma molekula minūtē var pārvērst 1000 substrāta molekulu, un ir zināms, ka dažas no tām minūtē spēj pārvērst 3 miljonus molekulu.^p39
3. Tie ir ļoti specifiski. Viens enzīms veic tikai vienu no daudzajām reakcijām, ko spēj veikt substrāts.

Fermentu aktivitātes kontrole

Ir pieci galvenie veidi, kā šūnā tiek kontrolēta enzīmu aktivitāte.

1. Fermentu ražošana (fermentu gēnu transkripcija un translācija) var palielināties vai samazināties, reaģējot uz izmaiņām šūnas vidē. Šo gēnu regulēšanas veidu sauc par enzīmu indukciju un inhibīciju. Piemēram, baktērijās, kas ir rezistentas pret antibiotikām, piemēram, penicilīnu, tiek inducēti fermenti, kas hidrolizē penicilīna molekulu.
2. Fermenti var atrasties dažādos šūnu nodalījumos. Piemēram, taukskābes sintezē viens enzīmu kopums citosolā, endoplazmas retikulā un Golgi aparātā. Pēc tam cits enzīmu kopums tās izmanto kā enerģijas avotu mitohondrijos.
3. Fermenti var tikt regulēti ar saviem produktiem. Piemēram, galaprodukts(-i) bieži inhibē vienu no pirmajiem ceļa enzīmiem. Šādu regulēšanas mehānismu sauc par negatīvu atgriezenisko saiti, jo saražotā galaprodukta daudzumu regulē tā paša galaprodukta koncentrācija. Tas neļauj šūnām saražot pārāk daudz enzīma. Fermentu darbības kontrole palīdz uzturēt stabilu iekšējo vidi dzīvos organismos.
4. Fermentus var regulēt, tos modificējot pēc ražošanas. Piemēram, polipeptīda ķēdes sašķelšana. Himotripsīns, gremošanas proteāze, neaktīvā formā tiek ražots aizkuņģa dziedzerī un šajā formā tiek transportēts uz kuņģi, kur tiek aktivizēts. Tas neļauj fermentam sagremot aizkuņģa dziedzeri vai citus audus, pirms tas nonāk zarnās. Šāda veida neaktīvu fermenta prekursoru sauc par nimogēnu.
5. Daži enzīmi var aktivizēties, kad tie pārvietojas uz citu vidi (piemēram, no augsta pH uz zemu pH). Piemēram, gripas vīrusa hemaglutinīnu aktivizē formas maiņa. To izraisa skābie apstākļi saimnieka šūnas lizosomā.

Fermenti ir klasificēti Starptautiskajā bioķīmijas savienībā. Tās Fermentu komisija ir sagrupējusi visus zināmos fermentus sešās klasēs:

1. Oksido-reduktāzes: katalizē elektronu pārnesi
2. Transferāzes: pārvieto funkcionālo grupu no vienas molekulas uz citu.
3. Hidrolases: pievieno -OH (hidroksilgrupu).
4. Līzes: šķeļ ķīmiskās saites un bieži pievieno dubultsaiti vai gredzena struktūru.
5. Izomerāzes: A -> B, kur B ir A izomērs
6. Ligāzes: savieno divas lielas molekulas: Ab + C -> A-C + b

Atsevišķiem fermentiem tiek piešķirts četrciparu numurs, kas tos klasificē datubāzē. ^p145

Fermenti ir klasificēti Starptautiskajā bioķīmijas savienībā. Tās Fermentu komisija ir sagrupējusi visus zināmos fermentus sešās klasēs:

1. Oksido-reduktāzes: katalizē elektronu pārnesi
2. Transferāzes: pārvieto funkcionālo grupu no vienas molekulas uz citu.
3. Hidrolases: pievieno -OH (hidroksilgrupu).
4. Līzes: šķeļ ķīmiskās saites un bieži pievieno dubultsaiti vai gredzena struktūru.
5. Izomerāzes: A -> B, kur B ir A izomērs
6. Ligāzes: savieno divas lielas molekulas: Ab + C -> A-C + b

Atsevišķiem fermentiem tiek piešķirts četrciparu numurs, kas tos klasificē datubāzē. ^p145

Fermentus komerciāli izmanto:

• zīdaiņu ēdiena gatavošana - iepriekš sagremota pārtika zīdaiņiem
• šokolādes konfekšu centru mīkstināšana
• bioloģiskais mazgāšanas pulveris, kas satur proteāzes enzīmus, kuri noārda netīrumus un netīrumus. Tas lielās, nešķīstošās molekulas pārvērš mazās, šķīstošās molekulās. Tas darbojas zemākā temperatūrā, tāpēc ir nepieciešams mazāk enerģijas (termostabils).

Fermentus komerciāli izmanto:

• zīdaiņu ēdiena gatavošana - iepriekš sagremota pārtika zīdaiņiem
• šokolādes konfekšu centru mīkstināšana
• bioloģiskais mazgāšanas pulveris, kas satur proteāzes enzīmus, kuri noārda netīrumus un netīrumus. Tas lielās, nešķīstošās molekulas pārvērš mazās, šķīstošās molekulās. Tas darbojas zemākā temperatūrā, tāpēc ir nepieciešams mazāk enerģijas (termostabils).

• Sprādziena kinētika

• Sprādziena kinētika